Tout le monde a déjà entendu ce nom quelque part, mais savez-vous ce qu’est exactement une enzyme ?
En 1969, la compagnie Unilever commercialise une lessive qui se veut révolutionnaire ! Elle contient des enzymes qui dévorent les tâches : les enzymes gloutons… Mais Unilever fait une grosse erreur de marketing en représentant les enzymes comme des petites bêtes qui mangent tout sur leur passage… Les clients n’adhèrent pas, de peur que ces bêbêtes dévorent leur linge !
Une erreur marketing, et une erreur biologique !! Car les enzymes ne sont pas des êtres vivants… Oubliez les bêbêtes, les microbes… Il s’agit « simplement » de protéines ! Ou peut-être pas si « simplement » en fait. Car ces protéines sont très spécialisées, et leur fonction hautement spécifique.Les enzymes sont ce qu’on appelle des biocatalyseurs : elles sont capables en quelques secondes, voire moins, de catalyser des réactions chimiques qui sans elles, auraient pris des heures, des jours voire carrément des années ! Et tout ça, à 37°C, dans vos cellules...
Comme expliqué précédemment, la structure tertiaire d’une protéine assure sa fonction. Ceci est d’autant plus vrai pour une enzyme, puisque son repliement en trois dimensions permet la formation d’un « site actif ». Classiquement, il s’agit d’un petit nombre d’acides aminés qui s’organisent de manière à former une cavité dans la protéine, dans laquelle le substrat va venir se loger.
Les acides aminés exposés dans le site actif confèrent à l’enzyme sa spécificité de substrat. Par liaisons hydrogènes, ioniques ou interactions hydrophobes, l’enzyme va être capable de reconnaitre « uniquement » son substrat et de faire la différence entre deux molécules, même proches. Le même type de complémentarité que l’on observe pour une serrure et sa clef…
Cette complémentarité est essentielle pour permettre la catalyse de la réaction. Ainsi, le site actif de l’enzyme fournit tous les éléments nécessaires pour accélérer la réaction : il permet de rapprocher et d’orienter des substrats qui n’auraient naturellement pas été « attiré » l’un vers l’autre ; il fournit des accepteurs ou donneurs de protons, comme lors d’une réaction acido-basique ; ou encore, « prête » provisoirement des électrons pour accélérer une réaction.
Plus concrètement, voici un exemple d’enzyme, l’hexokinase, qui transforme le glucose en glucose-6-phosphate (la première étape de la réaction de glycolyse).
Observez comme la molécule de glucose (en noir) est immobilisée, comme prise au piège, à l’intérieur du site actif, par plusieurs liaisons avec les acides aminés de l’enzyme (en couleur). On peut aussi noter que les acides aminés exposés dans le site actif ne se suivent pas dans la séquence : on trouve la thréonine N° 168, la lysine N° 169, l’asparagine N° 204, l’acide aspartique N° 205 et l’acide glutamique N° 256 (en abrévié : T168-K169-N204-C205-E256). Ceci est la conséquence du repliement de la protéine, de sa structure tertiaire : des résidus éloignés dans la séquence peuvent se retrouver l’un à côté de l’autre en trois dimensions.
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